中国科学技术大学生命科学学院臧建业课题组与符传孩、姚雪彪课题组合作，阐明内层动粒蛋白CENP-C能被激酶Aurora B磷酸化，作为旁路途径在细胞有丝分裂期动粒—微管连接纠错过程中发挥重要作用。相关研究成果以Phosphorylation of CENP-C by Aurora B facilitates kinetochore attachment error correction in mitosis为题，发表在《美国国家科学院院刊》（PNAS）上。文章的通讯作者是中科大生命科学学院臧建业教授和特任副研究员张璇博士，第一作者为博士后周星、郑帆和汪成亮。

    细胞通过有丝分裂将姐妹染色单体均等分配到两个子细胞，是细胞遗传信息准确传递的关键机制，对于维持基因组稳定性具有重要意义。有丝分裂异常将导致多倍体细胞的产生，进而引发肿瘤等多种疾病，而动粒与微管的正确连接是细胞有丝分裂正常进行的保证。当前研究已发现有多个外层动粒蛋白能被Aurora B磷酸化以激活纺锤体检验点纠正动粒—微管的错误连接，使染色体正确分离。但是否存在内层动粒蛋白能被Aurora B磷酸化，在动粒—微管连接纠错过程中发挥作用尚不清晰。

    臧建业课题组通过解析裂殖酵母Mis12-Nnf1复合物结构，鉴定其与内层动粒蛋白CENP-C相互作用的界面，并基于结构分析和生物化学研究发现，CENP-C第28位苏氨酸能被Aurora B磷酸化，调控其与Mis12复合物的相互作用，在细胞有丝分裂过程中参与纺锤体检验点途径的激活以及动粒—微管错误连接的纠正。该研究首次发现了内层动粒蛋白能被激酶磷酸化，作为旁路途径调控纺锤体检验点的激活和动粒—微管的正确连接，加深了对细胞有丝分裂期基因组稳定性调控机制的认识。

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